ESTÁNDAR
Entorno físico (Procesos químicos)
- Relaciono la estructura de las moléculas orgánicas e inorgánicas con sus propiedades físicas y químicas y su capacidad de cambio químico.
Ciencia, tecnología y sociedad:
- Utilizo modelos biológicos, físicos y químicos para explicar la transformación y conservación de la energía.
- Identifico aplicaciones de diferentes modelos biológicos, químicos y físicos en procesos industriales y en el desarrollo tecnológico; analizo críticamente las implicaciones de sus usos.
COMPONENTE
- Entorno físico (Procesos químicos)
- Ciencia, tecnología y sociedad
INDICADOR DE DESEMPEÑO
De Conocimiento:
- Explico cambios químicos en la cocina, la industria y el ambiente.
De Desempeño:
- Explico algunos cambios químicos que ocurren en el ser humano.
METODOLOGÍA/ SECUENCIA DIDÁCTICA
- Unidad didáctica
- Aminoácidos, Proteínas, Enzimas, Carbohidratos
- Propósito
Identificar la función que cumplen las proteínas en los organismos vivos a partir de la interpretación de situaciones donde se modifica o varia su consumo.
- Desarrollo Cognitivo Instruccional
Qué son las proteínas
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:
- Carbono Hidrógeno Oxígeno Nitrógeno
Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.
Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se producen.
El enlace peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo (-COOH) de un aminoácido y el grupo amino (-NH2) del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente desprendimiento de una molécula de agua.
Funciones de las proteínas
Las proteinas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteinas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteinas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteinas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteina para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteinas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...
A continuación se exponen algunos ejemplos de proteínas y las funciones que desempeñan:
Función estructural
Algunas proteinas constituyen estructuras celulares:
- Ciertas glucoproteinas forman parte de las membranas celulares y actuan como receptores o facilitan el transporte de sustancias.
- Las histonas, forman parte de los cromosomas que regulan la expresión de los genes.
Otras proteinas confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos:
- El colágeno del tejido conjuntivo fibroso.
- La elastina del tejido conjuntivo elástico.
- La queratina de la epidermis.
- Cosméticos contra el envejecimiento de la piel.
- Las arañas y los gusanos de seda segregan fibroina para fabricar las telas de araña y los capullos de seda, respectivamente.
Función enzimática
Las proteinas con función enzimática son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
Función hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza protéica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la del crecimiento o la adrenocorticotrópica (que regula la síntesis de corticosteroides) o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
Función reguladora
Algunas proteinas regulan la expresión de ciertos genes y otras regulan la división celular (como la ciclina).
Función homeostática
Algunas mantienen el equilibrio osmótico y actúan junto con otros sistemas amortiguadores para mantener constante el pH del medio interno.
Función defensiva
Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
La trombina y el fibrinógeno contribuyen a la formación de coágulos sanguíneos para evitar hemorragias.
Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas.
Algunas toxinas bacterianas, como la del botulismo, o venenos de serpientes, son proteinas fabricadas con funciones defensivas.
Función de transporte
La hemoglobina transporta oxígeno en la sangre de los vertebrados.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
La hemocianina transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados.
La mioglobina transporta oxígeno en los músculos.
Las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre.
Los citocromos transportan electrones.
Función contractil
La actina y la miosina constituyen las miofibrillas responsables de la contracción muscular.
La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
La dineina está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función de reserva
La ovoalbúmina de la clara de huevo, la gliadina del grano de trigo y la hordeina de la cebada, constituyen la reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión. La lactoalbúmina de la leche.
Estructura de las proteínas
La estructura primaria está representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídica y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran. El ordenamiento de los aminoácidos en cada cadena peptídica, no es arbitrario, sino que obedece a un plan predeterminado en el ADN.
La estructura secundaria está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas. Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono 
y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).
Estructura terciaria: se trata de un nivel superior de complejidad determinado por la disposición espacial de las distintas estructuras secundarias de una cadena polipeptídica. Esta conformación se mantiene estable gracias a interacciones entre los distintos radicales (R) de los aminoácidos; estas interacciones pueden ser de varios tipos (no todos ellos contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria):
- Los puentes disulfuro que se establecen entre dos Cys
- Los enlaces amida, que se pueden establecer entre los carbonilos (-COO-) de las cadenas laterales de los aminoácidos (Asp y Glu), con los grupos amino (-NH2) de Lys o Arg.
- Los puentes eléctricos que se establecen entre grupos cargados positivamente y los cargados negativamente.
- Los puentes de hidrógeno que se establecen entre moléculas polares pero que no tienen carga.
- Las interacciones hidrofóbicas que mantienen unidos los grupos que no son polares.
Estructura cuaternaria: este nivel estructural sólo lo presentan aquellas proteínas formadas por más de una cadena polipeptídica, ya que se trata de la unión mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno, electrostáticos o hidrófobos) y ocasionalmente puentes disulfuro. Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros puede variar desde dos (p. ej. la hexocinasa) hasta 12 (glutamina sintetasa) o más. Los protómeros pueden ser exactamente iguales (hexocinasa), muy parecidos, o estructural y funcionalmente distintos (por ejemplo, unas subunidades son reguladoras y otras tienen actividad enzimática). Cada proteína tiene su nivel estructural propio y característico que le permite ejercer eficientemente su función concreta. A la conformación tridimensional característica de cada proteína en la célula se le denomina estado nativo de la proteína.
Alimentos ricos en proteínas
Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne, el pescado, los huevos y la leche. Pero también lo están en alimentos vegetales, como la soja, las legumbres y los cereales, aunque en menor proporción. Su ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por cada gramo de proteína.
Para una mayor comprencion ver el siguiente video https://www.youtube.com/watch?v=qAGQvmtQEMM
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